1К62 технические характеристики: 1К62 Станок токарно-винторезный универсальный. Паспорт, руководство, схемы, описание, характеристики
Содержание
Токарно-винторезный 1К62 — ремонт и модернизация
Цель ремонта: капитальный ремонт, восстановление технических характеристик согласно паспортным данным завода изготовителя
Перечень проводимых работ при капитальном ремонте
|
Получение станка в ремонт
|
Ремонт станины
| |
Ремонт шпинделя
| |
Ремонт коробки скоростей
| |
Ремонт фартука
| |
|
Ремонт суппорта
|
Ремонт коробки подач
| |
Ремонт задней бабки
| |
Замена приводных ремней
| |
|
Ремонт системы охлаждения и смазки
|
|
Ремонт электрооборудования
|
|
|
Сдача ОТК
|
Результатом оказанных услуг является
-
Полностью функционирующая и комплектная единица оборудования, с восстановленными техническими характеристиками согласно паспортным
данным завода изготовителя, принятая Заказчиком; -
Полный комплект необходимой документации;
Общее описание
Предназначен для обтачивания и растачивания в центрах или патроне цилиндров, крутых и пологих конусов, обработки торцов, нарезания метрической , модульной, дюймовой,
и точной резьб (метрическая, дюймовая, модульная, питчевая и архимедова спираль с шагом 3/8″; 7/16″; 2; 5,5; 6; 6,5; 7; 8; 8,5; 10; 11; 12 и 14 мм. ) Задняя бабка
токарного станка позволяет осуществлять поперечное ее смещение, благодаря чему на станке может
обработка пологих конусов. Возможно соединение задней бабки с нижней частью суппорта с помощью специального замка, что иногда требуется при сверлении задней балкой
и использовании механического перемещения балки от суппорта.
Табл. 1 Технические характеристики
Класс точности станка по ГОСТ 8-82 (Н, П, В, А, С) |
Н |
Диаметр обрабатываемой детали над станиной, мм |
400 |
Диаметр детали над суппортом, мм |
220 |
Длина обрабатываемой детали, мм |
750, 1000, 1500 |
Пределы частот вращения шпинделя, Min/Max, об/мин |
12,5/2000 |
Мощность двигателя главного движения, кВт |
10 |
Габарит станка: Длина_ширина_высота(РМЦ=1000), мм |
2812_1166_1324 |
Масса станка(РМЦ=1000), кг |
3080 |
Год постановки/снятия станка с серийного производства |
1968 |
Аналоги (замена) |
|
Форма заявки
Технические характеристики станка 1к62
Технические характеристики станка 1к62
Ім’я файлу: Документ (2). docx
|
© Усі права захищені
написати до нас
RCSB PDB — 1K62: Crystal Structure of the Human Argininosuccinate Lyase Q286R Mutant
- Structure Summary
- 3D View
- Annotations
- Experiment
- Sequence
- Genome
- Versions
PreviousNext
Macromolecule Content
- Общий вес структуры: 103,87 кДа
- Количество атомов: 7 344
- Смоделированное количество остатков: 909
- Deposited Residue Count: 928 
- Unique protein chains: 1
Crystal Structure of the Human Argininosuccinate Lyase Q286R Mutant
wwPDB Validation     3D Report Full Report
This is version 1. 3 записи. См. полную историю.
Сампалеану, Л.М., Валле, Ф., Томпсон, Г.Д., Хауэлл, П.Л.
(2001) Biochemistry  40 : 15570-15580
- PubMed : 11747432 Search on PubMed
- DOI:  https://doi.org/10.1021/bi011525m
- PubMed Abstract: 
Аргининосукцинатлиаза (ASL) катализирует обратимое расщепление аргининосукцината на аргинин и фумарат, реакцию, участвующую в биосинтезе аргинина у всех видов и в производстве мочевины у уреотелиальных видов. У людей мутации фермента приводят к аутосомно-рецессивному заболеванию аргининосукциновой ацидурии…
Аргининосукцинатлиаза (ASL) катализирует обратимое расщепление аргининосукцината на аргинин и фумарат, реакцию, участвующую в биосинтезе аргинина у всех видов и в производстве мочевины у уреотелиальных видов. У людей мутации в ферменте приводят к аутосомно-рецессивному заболеванию аргининосукциновой ацидурии. Было продемонстрировано, что внутригенная комплементация происходит в локусе ASL, при этом были идентифицированы два различных класса штаммов с дефицитом ASL: частые и высокоактивные комплементеры. Частые комплементарии участвуют в большинстве наблюдаемых событий комплементации и оказались либо гомозиготными, либо гетерозиготными по мутации глутамина в аргинин в остатке 286. Трехмерная структура часто комплементарного аллеля Q286R была определена при разрешении 2,65 A. Это первая структура ASL человека с высоким разрешением. Сравнение этой структуры со структурами кристаллинов дельта1 и дельта2 уток дикого типа и мутантных позволяет предположить, что мутация Q286R может стерически и/или электростатически препятствовать конформационным изменениям в 280-й петле (остатки 270-29).0) и домен 3, который считается необходимым для катализа. Сравнение также предполагает, что остатки, отличные от R33, F333 и D337, играют роль в поддержании структурной целостности домена 1, и подтверждает предположение, что остатки 74-89 требуют определенной конформации для катализа. Электронная плотность позволила впервые смоделировать структуру остатков 6-18. Остатки 7-9 и 15-18 находятся в бета-витках IV типа и соединены петлей. Наблюдаемая конформация частично стабилизируется солевым мостиком между боковыми цепями R12 и D18. Хотя мутация R12Q, вызывающая заболевание, разрушила бы этот солевой мостик, неясно, почему эта мутация оказывает такое значительное влияние на каталитическую активность, поскольку остатки 1-18 неупорядочены во всех других структурах дельта-кристаллина, определенных на сегодняшний день.
Организационная принадлежность : 
Структурная биология и биохимия, Больница для больных детей, 555 Юниверсити-авеню, Торонто, M5G 1X8, Онтарио, Канада.
Макромолекулы
Найдите похожие белки по:
(по порогу идентичности) | Трехмерная структура
Идентификатор объекта: 1 | |||||
---|---|---|---|---|---|
Молекула | Цепи | Длина последовательности | Organism | Details | Image |
Argininosuccinate Lyase | A, B | 464 | Homo sapiens | Mutation(s) : 1  Gene Names:  ASL EC:  4. 3.2.1 | |
Ресурсы данных Общего фонда UniProt и NIH | |||||
Поиск белков для P04424 
Explore P04424  Go to UniProtKB:  P04424 | |||||
PHAROS:  P04424 | |||||
Entity Groups | |||||
Sequence Clusters | 30% Identity50% Identity70% Identity90% Identity95% Identity100% Identity | ||||
UniProt Group | P04424 | ||||
Protein Feature ViewExpand | |||||
|
Experimental Data & Validation
Experimental Data
Unit Cell :
Length ( Å ) | Angle ( ˚ ) |
---|---|
a = 104. 202 | α = 90 |
b = 104.202 | β = 90 |
c = 183.019 | γ = 120 |
Software Package:
Software Name | Purpose |
---|---|
AMoRE | phasing |
CNS | refinement |
DENZO | data reduction |
SCALEPACK | Масштабирование данных |
Просмотр более подробных экспериментальных данных
Entry History 
Данные осаждения
- Дата публикации: 01 февраля 2002 г.
Депонирование Автор(ы):  Сампалеану, Л.М., Валле, Ф., Томпсон, Г.Д., Хауэлл, П.Л.
История пересмотра
(полная информация и файлы данных)
- Версия 1. 0: 2002-02-01
Тип: начальный выпуск - Версия 1.1: 2008-04-27
. - Версия 1.2: 13.07.2011
Изменения: Соответствие формату версии - Версия 1.3: 27 октября 2021 г.
Изменения: Ссылки на базы данных
PDB 1k62 сводка структуры ‹ Европейский банк данных о белках (PDBe) ‹ EMBL-EBI
Рентгеновская дифракция
Разрешение 2,65Å
Кристаллическая структура мутанта Q286R аргининосукцинатлиазы человека
Выпущено:
DOI:
10.2210/pdb1k62/pdb
Исходный организм:
Homo sapiens
Первичная публикация:
Трехмерная структура аргининосукцинатлиазы, часто дополняющая аллель Q286R.
Сампаляну Л.