Вес 1к62: Токарный станок 1К62, подробное техническое описание и характеристика работы, паспорт станка

• 5970

1. АСАЛ
2. Аргиносукциназа

• Метаболизм аланина, аспартата и глутамата
• Метаболизм аргинина и пролина
• Метаболизм аргинина и пролина
• Аргинин: Дефицит глицинамидинотрансферазы (дефицит AGAT)
• Аргининемия
• Аргининосукциновая ацидурия
• Метаболизм аспартата
• Болезнь Канавана
• Дефицит карбамоилфосфатсинтетазы
• Цитруллинемия типа I
• Дефицит креатина, дефицит гуанидиноацетатметилтрансферазы
• Дефицит гуанидиноацетатметилтрансферазы (дефицит GAMT)
• Гиперорнитинемия с извилистой атрофией (HOGA)
• Гиперорнитинемия-гипераммониемия-гомоцитруллинурия [ГГГ-синдром]
• Гиперпролинемия типа I
• Гиперпролинемия II типа
• Гипоацетилазпартия
• Биосинтез L-аргинина
• Дефицит L-аргинин:глицинамидинотрансферазы
• Дефицит орнитинаминотрансферазы (дефицит ОАТ)
• Дефицит орнитинтранскарбамилазы (безрецептурный дефицит)
• Дефицит пролидазы (ПД)
• Пролинемия II типа
• цикл мочевины
• Цикл мочевины

 >1395 п.н.
ATGGCCTCGGAGAGTGGGAAGCTTTGGGGTGGCCGGTTTGTGGGTGCAGTGGACCCCATC
ATGGAGAAGTTCAACGCGTCCATTGCCTACGACCGGCACCTTTGGGAGGTGGATGTTCAA
GGCAGCAAAGCCTACAGCAGGGGCCTGGAGAAGGCAGGGCTCCTCACCAAGGCCGAGATG
GACCAGATACTCCATGGCCTAGACAAGGTGGCTGAGGAGTGGGCCCAGGGCACCTTCAAA
CTGAACTCCAATGATGAGGACATCCACACAGCCAATGAGCGCCGCCTGAAGGAGTCCATT
GGTGCAACGGCAGGGAAGCTGCACACGGGACGGAGCCGGAATGACCAGGTGGTCACAGAC
CTCAGGCTGTGGATGCGGCAGACCTGCTCCACGCTCTCGGGCCTCCTCTGGGAGTCCATT
AGGACCATGGTGGATCGGGCAGAGGCGGAACGTGATGTTCTCTTCCCGGGTACACCCAT
TTGCAGAGGGCCCAGCCCATCCGCTGGAGCCACTGGATTCTGAGCCACGCCGTGGCACTG
ACCCGAGACTCTGAGCGGCTGCTGGAGGTGCGGAAGCGGATCAATGTCCTGCCCCTGGGG
AGTGGGGCCATTGCAGGCAATCCCCTGGGTGTGGACCGAGAGCTGCTCCGAGCAGAACTC
AACTTTGGGGCCATCACTCTCAACAGCATGGATGCCACTAGTGAGCGGGACTTTGTGGCC
GAGTTCCTGTTCTGGCGTTCGCTGTGCATGACCCATCTCAGCAGGATGGCCGAGGACCTC
ATCCTCTACTGCACCAAGGAATTCAGCTTCGTGCAGCTCTCAGATGCCTACAGCACGGGA
AGCAGCCTGATGCCCCAGAAGAAAAACCCCGACAGTTTGGAGCTGATCCGGAGCAAGGCT
GGGCGTGTGTTTGGGCGGTGTGCCGGGCTCCTGATGACCCTCAAGGGACTTCCCAGCACC
TACAACAAAGACTTACAGGAGGACAAGGAAGCTGTGTTTTGAAGTGTCAGACACTATGAGT
GCCGTGCTCCAGGTGGCCACTGGCGTCATCTCTACGCTGCAGATTCACCAAGAGAACATG
GGACAGGCTCTCAGCCCCGACATGCTGGCCACTGACCTTGCCTATTACCTGGTCCGCAAA
GGGATGCCATTCCGCCAGGCCCATGAGGCCTCCGGGAAAGCTGTGTTCATGGCCGAGACC
AAGGGGGTCGCCCTCCAACCACTGTCACTGCAGGAGCTGCAGACCATCAGCCCCCTGTTC
TCGGGCGACGTGATCTGCGTGTGGGACTACCGGCACAGTGTGGAGCAGTATGGTGCCCTG
GGCGGCACTGCGCGCTCCAGCGTCGACTGGCAAATCCGCCAGGTGCGGGCGCTACTGCAG
GCCAGCAGGCCTAG 

• Лиаза_1 (PF00206)

 >Аргининосукцинатлиаза
МАСЕСГКЛВГГРФВГАВДПИМЕКФНАСИАЙДРХЛВЭВДВQГСКАЙСРГЛЕКАГЛТКАЕМ
DQILHGLDKVAEEWAQGTFKLNSNDEDIHTANERRLKELIGATAGKLHTGRSRNDQVVTD
LRLWMRQTCSTLSGLLWELIRTMVDRAEAERDVLFPGYTHLQRAQPIRWSHWILSHAVAL
ТРДСЕРЛЛЕВКРИНВЛПЛГСГАИАГНПЛГВДРЕЛЛРАЭЛНФГАИТЛНСМДАЦЕРДФВА
EFLFWASLCMTHLSRMAEDLILYCTKEFSFVQLSDAYSTGSSLMPQKKNPDSLELIRSKA
GRVFGRCAGLLMTLKGLPSTYNKDLQEDKEAVFEVSDTMSAVLQVATGVISTLQIHQENM
GQALSPDMLATDLAYYLVRKGMPFRQAHEASGKAVFMAETKGVALNQLSLQELQTISPLF
SGDVICVWDYGHSVEQYGALGGTARSSVDWQIRQVRALLQAQQA 

• 1АОС
• 1К62

1. Герхард Д. С., Вагнер Л., Фейнгольд Э.А., Шенмен К.М., Граус Л.Х., Шулер Г., Кляйн С.Л., Олд С., Расули Р., Гуд П., Гайер М., Пек А.М., Дерге Д.Г., Липман Д., Коллинз Ф.С., Янг В., Шерри С., Феоло М., Мискитта Л., Ли Э., Ротмистровский К., Гринхат С.Ф., Шефер К.Ф., Бютов К., Боннер Т.И., Хаусслер Д., Кент Дж., Кикхаус М., Фьюри Т., Брент М., Прандж С., Шрайбер К., Шапиро Н., Бхат Н.К., Хопкинс Р.Ф., Хси Ф., Дрисколл Т., Соарес М.Б., Казавант Т.Л., Шитц Т.Е., Браун-штейн М.Дж., Усдин Т.Б., Тосиюки С., Карнинчи П., Пиао Ю., Дудекула Д.Б., Ко М.С., Каваками К., Судзуки Ю., Сугано С., Грубер К.Э., Смит М.Р., Симмонс Б., Мур Т., Уотерман Р., Джонсон С.Л., Руан Ю., Вэй К.Л., Матаван С., Гунаратне П.Х., Ву Дж., Гарсия А.М., Хулик С.В., Фух Э., Юань Ю. , Снид А., Ковис С., Ходжсон А., Музны Д.М., Макферсон Дж., Гиббс Р.А., Фэйи Дж., Хелтон Э., Кеттеман М., Мадан А., Родригес С., Санчес А., Уайтинг М., Мадари А., Янг Э.С., Уэзерби К.Д., Гранит SJ, Kwong PN, Brinkley CP, Pearson RL, Bouffard GG, Blakesly RW, Green ED, Dickson MC, Rodriguez AC, Grimwoo д Дж. , Шмутц Дж., Майерс Р.М., Баттерфилд Ю.С., Гриффит М., Гриффит О.Л., Крживинский М.И., Ляо Н., Морин Р., Палмквист Д., Петреску А.С., Скальска У., Смайлус Д.Е., Стотт Дж.М., Шнерх А., Шейн Дж.Е., Джонс С.Дж. , Холт Р.А., Баросс А., Марра М.А., Клифтон С., Маковски К.А., Босак С., Малек Дж.: Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК NIH: Коллекция генов млекопитающих (MGC). Геном Res. 2004 г.; 14 октября (10B): 2121-7. [В паблике: 15489334]. J, Dawson D, Willson JK, Gazdar AF, Hartigan J, Wu L, Liu C, Parmigiani G, Park BH, Bachman KE, Papadopoulos N, Vogelstein B, Kinzler KW, Velculescu VE: Консенсусные кодирующие последовательности молочной железы и толстой кишки человека раки. Наука. 2006 13 октября; 314 (5797): 268-74. Epub 2006, 7 сентября. [PubMed:16959974]
2. Чжао С., Сюй В., Цзян В., Ю. В., Линь И., Чжан Т., Яо Дж., Чжоу Л., Цзэн И., Ли Х., Ли И., Ши Дж., Ан В. , Hancock SM, He F, Qin L, Chin J, Yang P, Chen X, Lei Q, Xiong Y, Guan KL: Регуляция клеточного метаболизма путем ацетилирования лизина белка. Наука. 2010 19 февраля;327(5968):1000-4. doi: 10.1126/science.1179689. [PubMed:20167786]
3. Матуо С., Тацуно М., Кобаяши К., Сахеки Т., Мията Т., Иванага С., Амайя Й., Мори М.: Выделение клонов кДНК аргининосукцинатлиазы человека и скорректированная аминокислотная последовательность. ФЭБС лат. 1988 г., 18 июля; 234 (2): 395-9. [PubMed:3391281]
4. O’Brien WE, McInnes R, Kalumuck K, Adcock M: Клонирование и анализ последовательности кДНК аргининосукцинатлиазы человека. Proc Natl Acad Sci U S A. 1986 Oct; 83 (19): 7211-5. [В паблике: 3463959]
5. Todd S, McGill JR, McCombs JL, Moore CM, Weider I, Naylor SL: последовательность кДНК, межвидовое сравнение и анализ картирования генов аргининосукцинатлиазы. Геномика. 1989 янв; 4(1):53-9. [PubMed: 2644168]
6. Пятигорский Дж., О’Брайен В.Е., Норман Б.Л., Калумук К., Вистоу Г.Дж., Боррас Т., Никерсон Дж.М., Вавроусек Э.Ф.: Обмен генами с помощью дельта-кристаллина и аргининосукцинатлиазы. Proc Natl Acad Sci USA. 1988 May; 85(10):3479-83. [PubMed:3368457]
7. Turner MA, Simpson A, McInnes RR, Howell PL: Аргининосукцинатлиаза человека: структурная основа внутригенной комплементации. Proc Natl Acad Sci U S A. 1997 19 августа; 94 (17): 9063-8. [PubMed:9256435]
8. Sampaleanu LM, Vallee F, Thompson GD, Howell PL: Трехмерная структура аргининосукцинатлиазы, часто дополняющая аллель Q286R. Биохимия. 2001 г., 25 декабря; 40 (51): 15570-80. [PubMed:11747432]
9. Барбоза П., Циалковски М., О’Брайен В.Е.: Анализ встречающихся в природе и сайт-направленных мутаций в гене аргининосукцинатлиазы. Дж. Биол. Хим. 1991 15 марта; 266 (8): 5286-90. [PubMed:1705937]
10. Уокер Д.К., Макклоски Д.А., Симард Л.Р., Макиннес Р.Р.: Молекулярный анализ аргининосукцинатлиазы человека: характеристика мутантов и альтернативный сплайсинг кодирующей области. Proc Natl Acad Sci U S A. 1990 декабря; 87 (24): 9625-9. [PubMed: 2263616]
11. Клейер В.Дж., Гарритсен В.Х., Линнебанк М., Муйер П., Хуйманс Дж.Г., Мустонен А., Симола К. О., Арслан-Киршнер М., Баттини Р., Брионес П., Кардо Э., Мандель Х., Чидель Э., Вандерс Р.Дж. , Koch HG: Клиническая, ферментативная и молекулярно-генетическая характеристика биохимического варианта аргининоянтарной ацидурии: пренатальная и постнатальная диагностика в пяти неродственных семьях. J Наследовать Metab Dis. 2002 сен; 25 (5): 399-410. [PubMed:12408190]
12. Trevisson E, Salviati L, Baldoin MC, Toldo I, Casarin A, Sacconi S, Cesaro L, Basso G, Burlina AB: Дефицит аргининосукцинатлиазы: спектр мутаций у итальянских пациентов и идентификация нового псевдогена ASL . Хум Мутат. 2007 июль; 28 (7): 694-702. [PubMed:17326097]