Нгф 110 ш 3: НГФ-110ш3 Станок фрезерный горизонтальный настольный. Паспорт, схемы, описание, характеристики

Активация фосфатидилинозитол-3 киназы фактором роста нервов включает непрямое связывание протоонкогена trk с доменами гомологии src 2

Сохранить цитату в файл

Формат:

Резюме (текст)PubMedPMIDAbstract (текст)CSV

Добавить в коллекции

  • Создать новую коллекцию
  • Добавить в существующую коллекцию

Назовите свою коллекцию:

Имя должно содержать менее 100 символов

Выберите коллекцию:

Не удалось загрузить вашу коллекцию из-за ошибки
Повторите попытку

Добавить в мою библиографию

  • Моя библиография

Не удалось загрузить делегатов из-за ошибки
Повторите попытку

Ваш сохраненный поиск

Название сохраненного поиска:

Условия поиска:

Тестовые условия поиска

Электронная почта:

(изменить)

Который день?

Первое воскресеньеПервый понедельникПервый вторникПервая средаПервый четвергПервая пятницаПервая субботаПервый деньПервый рабочий день

Который день?

ВоскресеньеПонедельникВторникСредаЧетвергПятницаСуббота

Формат отчета:

SummarySummary (text)AbstractAbstract (text)PubMed

Отправить максимум:

1 шт. 5 шт. 10 шт. 20 шт. 50 шт. 100 шт. 200 шт.

Отправить, даже если нет новых результатов

Необязательный текст в электронном письме:

Создайте файл для внешнего программного обеспечения для управления цитированием

. 1992 окт; 9 (4): 769-77.

doi: 10.1016/0896-6273(92)

-г.

М Омичи
1
 , SJ Decker, AR Saltiel

принадлежность

  • 1 Кафедра физиологии, Медицинская школа Мичиганского университета, Анн-Арбор 48109.

  • PMID:

    1382475

  • DOI:

    10. 1016/0896-6273(92)

    -г

Бесплатная статья

М Омичи и др.

Нейрон.

1992 Октябрь

Бесплатная статья

. 1992 окт; 9(4):769-777.

дои: 10.1016/0896-6273(92)

-г.

Авторы

М Омичи
1
 , С. Дж. Декер, А. Р. Салтиэль

принадлежность

  • 1 Кафедра физиологии, Медицинская школа Мичиганского университета, Анн-Арбор 48109.

  • PMID:

    1382475

  • DOI:

    10. 1016/0896-6273(92)

    -г

Абстрактный

Тирозинкиназы рецептора фактора роста могут образовывать стабильные ассоциации с внутриклеточными белками, которые содержат домены src-гомологии (SH) 2, включая регуляторную субъединицу p85 киназы фосфатидилинозитол (PI)-3. Активацию этого фермента факторами роста оценивают в клетках феохромоцитомы PC12 и фибробластах NIH 3T3, экспрессирующих рецептор фактора роста нервов (NGF) pp140c-trk (3T3-c-trk). NGF вызывает быструю стимуляцию активности киназы PI-3, обнаруженную в антифосфотирозиновых, но не в анти-trk, иммунопреципитатах. Этот эффект совпадает с фосфорилированием по тирозину двух белков с молекулярными массами 100 и 110 кД, которые коиммунопреципитируют с р85. Сходные паттерны фосфорилирования индуцируются, когда иммобилизованный слитый белок, содержащий амино-концевой домен Sh3 p85, используется для осаждения тирозин-фосфорилированных белков. Таким образом, хотя NGF вызывает быструю активацию киназы PI-3 посредством механизма, включающего фосфорилирование тирозина, нет доказательств тирозинового фосфорилирования р85 или его лиганд-зависимой ассоциации с рецептором NGF. Возможно, другой фосфопротеин может связывать рецептор NGF с этим ферментом.

Похожие статьи

  • Фактор роста нервов стимулирует фосфорилирование тирозина белка массой 38 кДа, который специфически связывается с доменом гомологии src фосфолипазы С-гамма 1.

    Омичи М., Декер С.Дж., Салтиэль А.Р.

    Омичи М. и соавт.
    Дж. Биол. Хим. 1992 г., 25 октября; 267 (30): 21601-6.
    Дж. Биол. Хим. 1992.

    PMID: 1400471

  • Фактор роста нервов способствует активации фосфатидилинозитол-3-киназы и ее связи с тирозинкиназой trk.

    Солтофф С.П. , Рабин С.Л., Кэнтли Л.С., Каплан Д.Р.

    Солтофф С.П. и др.
    Дж. Биол. Хим. 1992 г., 25 августа; 267(24):17472-7.
    Дж. Биол. Хим. 1992.

    PMID: 1380963

  • Фактор роста нервов связывается с продуктом протоонкогена trk массой 140 кДа и стимулирует его ассоциацию с доменом гомологии src фосфолипазы С-гамма 1.

    Омичи М., Декер С.Дж., Панг Л., Салтиэль А.Р.

    Омичи М. и соавт.
    Biochem Biophys Res Commun. 1991 г., 30 августа; 179(1):217-23. doi: 10.1016/0006-291x(91)91357-i.
    Biochem Biophys Res Commun. 1991.

    PMID: 1715690

  • Семейство онкогенов и рецепторов нейротрофинов trk.

    Ламбаль Ф., Кляйн Р., Барбацид М.

    Ламбаль Ф. и соавт.
    Принцесса Такамацу Симп. 1991;22:153-70.
    Принцесса Такамацу Симп. 1991.

    PMID: 1844238

    Обзор.

  • Тирозинкиназы и их взаимодействие с сигнальными белками.

    Поусон Т.

    Поусон Т.
    Curr Opin Genet Dev. 1992 г., февраль; 2(1):4–12. doi: 10.1016/s0959-437x(05)80314-4.
    Curr Opin Genet Dev. 1992.

    PMID: 1633425

    Обзор.

Посмотреть все похожие статьи

Цитируется

  • Новые транскрипты раскрывают сложную структуру гена TRKA человека и предполагают наличие множественных изоформ белка.

    Луберг К., Парк Р., Алексеева Е., Тиммуск Т.

    Луберг К. и др.
    БМС Нейроски. 2015 18 ноября; 16:78. doi: 10.1186/s12868-015-0215-x.
    БМС Нейроски. 2015.

    PMID: 26581861
    Бесплатная статья ЧВК.

  • Путь фосфоинозитид-3-киназы при раке человека: генетические изменения и терапевтические последствия.

    Аркаро А., Геррейро А.С.

    Аркаро А. и др.
    Карр Геномикс. 2007 авг; 8 (5): 271-306. дои: 10.2174/138920207782446160.
    Карр Геномикс. 2007.

    PMID: 19384426
    Бесплатная статья ЧВК.

  • Сигнальная логика запускаемого активностью синтеза дендритного белка: ворота mTOR, но не переключатель обратной связи.

    Джейн П., Бхалла, США.

    Джейн П. и др.
    PLoS Comput Biol. 2009 г., февраль; 5 (2): e1000287. doi: 10.1371/journal.pcbi.1000287. Epub 2009 13 февраля.
    PLoS Comput Biol. 2009.

    PMID: 19242559
    Бесплатная статья ЧВК.

  • Фибронектин стимулирует транслокацию TRPV1 в первичных сенсорных нейронах.

    Йеске Н.А., Патвардхан А.М., Генри М.А., Милам С.Б.

    Йеске Н.А. и соавт.
    Дж. Нейрохим. 2009 г. Февраль; 108 (3): 591-600. doi: 10.1111/j.1471-4159.2008.05779.x. Epub 2008 11 ноября.
    Дж. Нейрохим. 2009.

    PMID: 1

  • 39
    Бесплатная статья ЧВК.

  • Метастазы в головной мозг при меланоме: роль нейротрофинов.

    Денкинс Ю., Рейланд Дж., Рой М., Синнаппа-Канг Н.Д., Галджур Дж., Мерри Б.П., Бласт Дж., Аукойн Р., Маркетти Д.

    Денкинс Ю. и соавт.
    Нейро Онкол. 2004 г., апрель; 6 (2): 154–65. doi: 10.1215/s115285170300067x.
    Нейро Онкол. 2004.

    PMID: 15134630
    Бесплатная статья ЧВК.

    Обзор.

Просмотреть все статьи «Цитируется по»

Типы публикаций

термины MeSH

  • 9 0195

вещества

Грантовая поддержка

  • CA37754/CA/NCI NIH HHS/США
  • DK33804/DK/NIDDK NIH HHS/США

Полнотекстовые ссылки

Эльзевир Наука

MLLibrary (темно-синий)

Укажите

Формат:

ААД

АПА

МДА

НЛМ

Отправить на

Рецептор фактора роста нервов с низким сродством

«P75» перенаправляется сюда. Рукопись Нового Завета см. в Papyrus 75. О процессоре Pentium с тактовой частотой 75 МГц см. Intel P5 (микроархитектура) .

Рецептор фактора роста нервов с низким сродством (рецептор фактора роста нервов (суперсемейство TNFR, член 16), также называемый LNGFR или рецептором нейротрофина p75 ) является одним из двух типов рецепторов для нейротрофинов, a семейство белковых факторов роста, которые стимулируют нейронные клетки к выживанию и дифференцировке. LNGFR является членом надсемейства рецепторов фактора некроза опухоли (TNF рецепторов) – действительно, LNGFR был первым членом этого большого семейства рецепторов, который был охарактеризован. [1] [2]

Состав

  • 1 Нейротрофины
  • 2 Семейство Trk рецепторных тирозинкиназ
  • 3 Функция
  • 4 Роль в раковых стволовых клетках
  • 5 взаимодействий
  • 6 Каталожные номера
  • 7 Дополнительная литература
  • 8 Внешние ссылки

Нейротрофины

Нейротрофины включают четыре белка, все из которых связываются с LNGFR:
фактор роста нервов (NGF), нейротрофический фактор головного мозга (BDNF), нейротрофин-3 (NT-3) и нейротрофин-4 (NT-4).

Фактор роста нервов, прототип фактора роста, представляет собой белок, секретируемый нейроном-мишенью. NGF имеет решающее значение для выживания и поддержания симпатических и сенсорных нейронов. NGF высвобождается из клеток-мишеней, связывается с высокоаффинной киназой рецептора тропомиозина A (TrkA) и активирует ее и интернализуется в чувствительный нейрон. Затем комплекс NGF/TrkA переносится обратно в тело клетки. Считается, что это движение NGF от кончика аксона к соме участвует в передаче сигналов нейронов на большие расстояния.

Активация TrkA с помощью NGF имеет решающее значение для индукции выживания и дифференцировки, вызванных этим фактором роста.

Однако NGF связывается по крайней мере с двумя рецепторами на поверхности клеток, способными реагировать на этот фактор роста, TrkA (произносится как «Track A») и LNGFR.

Семейство рецепторных тирозинкиназ Trk

TrkA представляет собой рецепторную тирозинкиназу (это означает, что она опосредует свои действия, вызывая добавление молекул фосфата к определенным тирозинам в клетке, активируя клеточную передачу сигналов). Существуют и другие родственные рецепторы Trk, TrkB и TrkC. Кроме того, существуют другие нейротрофические факторы, структурно связанные с NGF: BDNF (для мозгового нейротрофического фактора), NT-3 (для нейротрофина-3) и NT-4 (для нейротрофина-4). В то время как TrkA опосредует эффекты NGF, TrkB связывается и активируется BDNF, NT-4 и NT-3, а TrkC связывается и активируется только NT-3.

Функция

Нейротрофины, активирующие LNGFR, могут сигнализировать клетке о гибели посредством апоптоза, но этому эффекту противодействует антиапоптотическая передача сигналов TrkA, TrkB или TrkC в клетках, которые также экспрессируют эти рецепторы. LNGFR функционирует в комплексе с рецептором Nogo (NgR, рецептор Reticulon 4), опосредуя RhoA-зависимое ингибирование роста регенерирующих аксонов, подвергающихся воздействию ингибирующих белков миелина ЦНС, таких как Nogo, MAG или OMgP. LNGFR также активирует каспазозависимый сигнальный путь, который способствует сокращению аксонов в процессе развития и дегенерации аксонов при нейродегенеративных заболеваниях.

Недавние исследования показали ряд ролей для LNGFR, в том числе в развитии глаз и сенсорных нейронов, [3] [4] и в восстановлении мышц и повреждений нервов у взрослых. [5] [6] [7]

Были идентифицированы две отдельные субпопуляции обонятельной глии (исследуемой для восстановления нервов) [8] с высокой или низкой экспрессией на клеточной поверхности низкоаффинной Рецептор фактора роста нервов (р75).

Роль в раковых стволовых клетках

LNGFR используется в качестве маркера раковых стволовых клеток при меланоме и других видах рака. Было показано, что клетки меланомы, трансплантированные в модель мыши с иммунодефицитом, нуждаются в экспрессии CD271 для роста меланомы. [9] Также было показано, что нокдаун гена CD271 отменяет свойства стволовых клеток нервного гребня клеток меланомы и снижает стабильность генома, что приводит к уменьшению миграции, канцерогенности, пролиферации и индукции апоптоза. [10] [11] [12] Кроме того, повышенные уровни CD271 наблюдались в клетках метастатической меланомы головного мозга, в то время как резистентность к ингибитору BRAF вемурафенибу предположительно способствует отбору высокозлокачественных клеток меланомы, метастазирующих в головной мозг и легкие. [13] [14] [15] [16]

Взаимодействие

Было показано, что низкоаффинный рецептор фактора роста нервов взаимодействует с:

  • ФСКН1, [17]
  • МАГЭх2, [18]
  • НДН, [18] [19] [20]
  • NGFRAP1 [21]
  • NGF, [22] [23]
  • ПРКАКБ, [24]
  • ТРАФ2, [25] и
  • ТРАФ4. [25] [26]

Ссылки

  1. ↑ Джонсон Д., Ланахан А., Бак С.Р., Сегал А., Морган С., Мерсер Э. , Ботвелл М., Чао М. (19 ноября86). «Экспрессия и структура человеческого рецептора NGF». Сотовый . 47 (4): 545–54. дои: 10.1016/0092-8674(86)-7. PMID 3022937.
  2. ↑ Радеке М.Дж., Миско Т.П., Хсу С., Герценберг Л.А., Шутер Э.М. (1987). «Перенос генов и молекулярное клонирование рецептора фактора роста нервов крысы». Природа . 325 (6105): 593–7. дои: 10.1038/325593a0. PMID 3027580.
  3. ↑ Николь Г.Д. (октябрь 2008 г.). «Фактор роста нервов, сфингомиелины и сенсибилизация сенсорных нейронов». Шэн Ли Сюэ Бао . 60 (5): 603–4. PMID 18958367.
  4. ↑ Ди Джироламо Н., Саррис М., Чуи Дж., Чима Х., Коронео М.Т., Уэйкфилд Д. (декабрь 2008 г.). «Локализация низкоаффинного рецептора фактора роста нервов p75 в лимбальных эпителиальных клетках человека». Журнал клеточной и молекулярной медицины . 12 (6Б): 2799–811. doi:10.1111/j.1582-4934.2008.00290.x. PMID 19210757.
  5. ↑ Чен Л.В., Юнг К.К., Чан Ю.С., Шум Д.К., Болам Дж.П. (декабрь 2008 г.). «Сигнальный комплекс proNGF-p75NTR-сортилин как новая мишень для терапевтического лечения болезни Паркинсона». Лекарственные расстройства ЦНС и неврологические расстройства . 7 (6): 512–23. дои: 10.2174/187152708787122923. PMID 19128208.
  6. ↑ Kocsis JD, Lankford KL, Sasaki M, Radtke C (июнь 2009 г.). «Уникальные свойства клеток обонятельной оболочки in vivo, которые могут способствовать восстановлению и защите нервной системы после травмы спинного мозга». Письма по неврологии . 456 (3): 137–42. doi: 10.1016/j.neulet.2008.08.093. PMC 2713444. PMID 19429149.
  7. ↑ Депонти Д., Буоно Р., Катандзаро Г., Де Пальма К., Лонги Р., Меневери Р., Брезолин Н., Басси М.Т., Коссу Г., Клементи Э., Брунелли С. (август 2009 г.). «Низкоаффинный рецептор нейротрофинов p75NTR играет ключевую роль в функции сателлитных клеток при восстановлении мышц, действуя через RhoA». Молекулярная биология клетки . 20 (16): 3620–7. doi:10.1091/mbc.E09-01-0012. PMC 2777922. PMID 19553472.
  8. ↑ Оноре А., Ле Корр С., Дерамбюр С., Норманд Р., Дюкло С., Бойер О., Мари Ж. П., Геру Н. (март 2012 г.). «Выделение, характеристика и генетическое профилирование субпопуляций обонятельных клеток оболочки обонятельной луковицы». Глия . 60 (3): 404–13. doi:10.1002/glia.22274. PMID 22161947.
  9. ↑ Бойко А.Д., Разоренова О.В., ван де Рейн М., Светтер С.М., Джонсон Д.Л., Ли Д.П., Батлер П.Д., Ян Г.П., Джошуа Б., Каплан М.Дж., Лонгакер М.Т., Вайсман И.Л. (июль 2010 г.). «Инициирующие меланому человека клетки экспрессируют рецептор фактора роста нервного гребня CD271». Природа . 466 (7302): 133–7. дои: 10.1038/природа09161. PMC 2898751. PMID 20596026.
  10. ↑ Редмер Т., Велте Ю., Беренс Д., Фихтнер И., Пшибилла Д., Врак В., Яспо М.Л., Лехрах Х., Шефер Р., Регенбрехт К. Р. (2014). «Рецептор фактора роста нервов CD271 имеет решающее значение для поддержания туморогенности и стволовых свойств клеток меланомы». ПЛОС Один . 9 (5): e92596. doi:10.1371/journal.pone.0092596. PMC 4010406. PMID 24799129.
  11. ↑ Редмер Т., Вальц И., Клингер Б., Ходжа С., Велте Ю., Шефер Р., Регенбрехт С. (январь 2017 г.). «Роль маркера раковых стволовых клеток CD271 в реакции на повреждение ДНК и лекарственной устойчивости клеток меланомы». Онкогенез . 6 (1): e291. doi: 10.1038/oncsis.2016.88. PMC 5294251. PMID 28112719.
  12. ↑ Радке Дж., Росснер Ф., Редмер Т. (август 2017 г.). «CD271 определяет миграционные свойства клеток меланомы». Научные отчеты . 7 (1): 9834. doi:10.1038/s41598-017-10129-z. PMC 5574914. PMID 28852061.
  13. ↑ Guo R, Fierro-Fine A, Goddard L, Russell M, Chen J, Liu CZ, Fung KM, Hassell LA (2014). «Повышенная экспрессия маркера стволовых клеток меланомы CD271 при метастазах меланомы в головной мозг». Международный журнал клинической и экспериментальной патологии . 7 (12): 8947–51. PMC 4313973. PMID 25674270.
  14. ↑ Радке Дж., Росснер Ф., Редмер Т. (август 2017 г.). «CD271 определяет миграционные свойства клеток меланомы». Научные отчеты . 7 (1): 9834. doi:10.1038/s41598-017-10129-z. PMID 28852061.
  15. ↑ Зубрилов И., Саги-Асиф О., Израэли С., Мешель Т., Бен-Менахем С., Гинат Р., Пасманик-Чор М., Нахмиас С., Куро П.О., Хун Д.С., Виц И.П. (май 2015 г.). «Устойчивость к вемурафенибу отбирает высокозлокачественные клетки меланомы с метастазами в головной мозг и легкие». Письма Рака . 361 (1): 86–96. doi:10.1016/j.canlet.2015.02.041. PMID 25725450.
  16. ↑ Редмер Т. (июль 2018 г.). «Расшифровка механизмов метастазирования меланомы в головной мозг — суть дела». Молекулярный рак . 17 (1): 106. doi:10.1186/s12943-018-0854-5. PMID 30053879.
  17. ↑ Сёнукан О. , Багайого И., МакКри П., Чао М., Хемпстед Б. (июнь 2003 г.). «Миграция клеток меланомы, индуцированная нейротрофином, опосредована связывающим актин белком фасцином». Онкоген . 22 (23): 3616–23. doi: 10.1038/sj.onc.1206561. PMID 12789270.
  18. ↑ 18.0 18.1 Черпаков М., Бронфман Ф.С., Контичелло С.Г., Васковский А., Леви З., Ниинобе М., Йошикава К., Аренас Э., Файнзильбер М. (декабрь 2002 г.). «Рецептор нейротрофина p75 взаимодействует с несколькими белками MAGE». Журнал биологической химии . 277 (51): 49101–4. doi: 10.1074/jbc.C200533200. PMID 12414813.
  19. ↑ Кувако К., Таниура Х., Йошикава К. (январь 2004 г.). «Связанные с некдином белки MAGE по-разному взаимодействуют с фактором транскрипции E2F1 и рецептором нейротрофина p75». Журнал биологической химии . 279 (3): 1703–12. дои: 10.1074/jbc.M308454200. PMID 14593116.
  20. ↑ Бронфман Ф.К., Черпаков М. , Джовин Т.М., Файнзильбер М. (апрель 2003 г.). «Индуцированная лигандом интернализация рецептора нейротрофина p75: медленный путь к сигнальной эндосоме». Журнал нейробиологии . 23 (8): 3209–20. PMID 12716928.
  21. ↑ Мукаи Дж., Хачия Т., Сёдзи-Хосино С., Кимура М.Т., Надано Д., Суванто П., Ханаока Т., Ли И, Ириэ С., Грин Л.А., Сато Т.А. (июнь 2000 г.). «NADE, p75NTR-ассоциированный исполнитель гибели клеток, участвует в передаче сигнала, опосредованной общим рецептором нейротрофина p75NTR». Журнал биологической химии . 275 (23): 17566–70. doi:10.1074/jbc.C000140200. PMID 10764727.
  22. ↑ Нюкьяер А., Ли Р., Тенг К.К., Янсен П., Мэдсен П., Нильсен М.С., Якобсен С., Климаннель М., Шварц Э., Уиллноу Т.Е., Хемпстед Б.Л., Петерсен К.М. (февраль 2004 г.). «Сортилин необходим для индуцированной proNGF гибели нейронов». Природа . 427 (6977): 843–8. дои: 10.1038/природа02319. PMID 14985763.
  23. ↑ Ли Р. , Кермани П., Тенг К.К., Хемпстед Б.Л. (ноябрь 2001 г.). «Регулирование выживания клеток секретируемыми пронейротрофинами». Наука . 294 (5548): 1945–8. дои: 10.1126/наука.1065057. PMID 11729324.
  24. ↑ Хигучи Х., Ямасита Т., Йошикава Х., Тохяма М. (апрель 2003 г.). «PKA фосфорилирует рецептор p75 и регулирует его локализацию на липидных рафтах». Журнал EMBO . 22 (8): 1790–800. doi: 10.1093/emboj/cdg177. PMC 154469. PMID 12682012.
  25. ↑ 25.0 25.1 Ye X, Mehlen P, Rabizadeh S, VanArsdale T, Zhang H, Shin H, Wang JJ, Leo E, Zapata J, Hauser CA, Reed JC, Bredesen DE (19 октября99). «Белки семейства TRAF взаимодействуют с общим рецептором нейротрофинов и модулируют индукцию апоптоза». Журнал биологической химии . 274 (42): 30202–8. дои: 10.1074/jbc.274.42.30202. PMID 10514511.
  26. ↑ Краевска М., Краевски С., Запата Дж. М., Ван Арсдейл Т., Гаскойн Р. Д., Берерн К., Макфадден Д., Шабайк А., Хью Дж., Рейнольдс А., Клевенджер К. В., Рид Дж. К. (июнь 1998 г.). «Экспрессия TRAF-4 в эпителиальных клетках-предшественниках. Анализ в нормальных тканях взрослого человека, плода и опухоли». Американский журнал патологии . 152 (6): 1549–61. PMC 1858434. PMID 9626059.

Дополнительная литература

  • Баксер С., Пума П., Джонсон Г.Л. (февраль 1985 г.). «Свойства рецептора фактора роста нервов. Связь между структурой рецептора и сродством». Журнал биологической химии . 260 (3): 1917–26. PMID 2981877.
  • Glass DJ, Nye SH, Hantzopoulos P, Macchi MJ, Squinto SP, Goldfarb M, Yancopoulos GD (19 июля91). «TrkB опосредует BDNF / NT-3-зависимое выживание и пролиферацию в фибробластах, лишенных низкоаффинного рецептора NGF». Сотовый . 66 (2): 405–13. doi: 10.1016/0092-8674(91)-D. PMID 1649703.
  • Ибаньес CF (июнь 2002 г.

Published by admin